Abstract
Abstract in English, French One exercise session can improve subsequent insulin-stimulated glucose uptake by skeletal muscle in healthy and insulin-resistant individuals. Our first aim was to determine whether a brief (2 weeks) high-fat diet (HFD) that caused muscle insulin resistance would activate the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) and/or inhibitor of κB kinase/nuclear factor κB (IKK/NF-κB) pathways, which are potentially linked to induction of insulin resistance. Our second aim was to determine whether acute exercise that improved insulin-stimulated glucose uptake by muscles would attenuate activation of these pathways. We compared HFD-fed rats with rats fed a low-fat diet (LFD). Some animals from each diet group were sedentary and others were studied 3 h postexercise, when insulin-stimulated glucose uptake was increased. The results did not provide evidence that brief HFD activated either the mTORC1 (including phosphorylation of mTOR(Ser2448), TSC2(Ser939), p70S6K(Thr412), and RPS6(Ser235/236)) or the IKK/NF-κB (including abundance of IκBα or phosphorylation of NF-κB(Ser536), IKKα/β(Ser177/181), and IκB(Ser32)) pathway in insulin-resistant muscles. Exercise did not oppose the activation of either pathway, as evidenced by no attenuation of phosphorylation of key proteins in the IKK/NF-κB pathway (NF-κB(Ser536), IKKα/β(Ser177/181), and IκB(Ser32)), unaltered IκBα abundance, and no attenuation of phosphorylation of key proteins in the mTORC1 pathway (mTOR(Ser2448), TSC2(Ser939), and RPS6(Ser235/236)). Instead, exercise induced greater phosphorylation of 2 proteins of the mTORC1 pathway (PRAS40(Thr246) and p70S6K(Thr412)) in insulin-stimulated muscles, regardless of diet. Insulin resistance induced by a brief HFD was not attributable to greater activation of the mTORC1 or the IKK/NF-κB pathway in muscle, and exercise-induced improvement in insulin sensitivity was not attributable to attenuated activation of these pathways in muscle. Une séance d’exercice peut améliorer subséquemment la captation du glucose médiée par l’insuline dans le muscle squelettique de personnes en bonne santé et insulinorésistantes. Cette étude se propose premièrement de déterminer si un bref (2 semaines) régime alimentaire riche en gras (HFD), cause de l’insulinorésistance musculaire, active les voies mTORC1 et/ou IKK/NF-κB possiblement associées à l’installation de l’insulinorésistance. Deuxièmement, on veut vérifier si une séance d’exercice qui accroit la captation musculaire du glucose médiée par l’insuline diminue l’activation de ces voies. On compare des rats soumis à un HFD à des rats recevant un régime faible en gras (LFD). Quelques animaux de chaque groupe soumis à un régime sont sédentaires et les autres sont examinés 3 heures après la séance d’exercice au moment où il y a une augmentation de la captation du glucose médiée par l’insuline. Les résultats ne prouvent pas qu’un bref HFD active soit mTORC1 (incluant la phosphorylation des voies mTORSer2448, TSC2Ser939, p70S6KThr412 et RPS6Ser235/236) ou IKK/NF-κB (incluant IκBα en abondance ou la phosphorylation de NFκBSer536, IKKα/βSer177/181 et IκBSer32) dans les muscles insulinorésistants. L’exercice n’empêche pas l’activation de l’une et l’autre de ces voies, comme le révèlent l’absence d’atténuation de la phosphorylation de protéines clés dans la voie IKK/NF-κB (NFκBSer536, IKKα/βSer177/181 et IκBSer32), le maintien de l’abondance d’IκBα ou la diminution de la phos phorylation des protéines clés dans la voie mTORC1 (mTORSer2448, TSC2Ser939 et RPS6Ser235/236). L’exercice induit plutôt une augmentation de la phosphorylation de deux protéines de la voie mTORC1 (PRAS40Thr246 et p70S6KThr412) dans les muscles stimulés par l’insuline, et ce, indépendamment du régime alimentaire. L’insulinorésistance induite par un bref HFD n’est pas attribuable à une plus grande activation des voies mTORC1 ou IKK/NF-κB dans le muscle et l’amélioration de la sensibilité à l’insuline par l’exercice physique n’est pas due à la diminution de l’activation de ces voies dans le muscle. [Traduit par la Rédaction]