日期 影响因子
日期:
2020 年 — 2026 年
2020
2021
2022
2023
2024
2025
2026
影响因子:
–

Breaking β-sheets in FUS prion-like domain preserves phase separation and function but prevents aggregation and toxicity.

破坏 FUS 朊病毒样结构域中的 β 折叠可以保持相分离和功能，但可以防止聚集和毒性。

期刊:
影响因子:
doi:10.64898/2026.02.17.706410
Wake Noah, Alcalde Juan, Jutzi Daniel, Bajaj Anjali, Kour Sukhleen, Barai Mayur, Weng Shuo-Lin, Cummings Samara, Zheng Tongyin, Anderson Eric N, Wang Szu-Huan, Puterbaugh Ryan, Bosco Daryl A, Schuster Benjamin S, Mittal Jeetain, Pandey Udai Bhan, Ruepp Marc-David, Fawzi Nicolas L
微生物学
毒理研究
FUS
相分离
发表日期：2026
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The phosphatases TCPTP, PTPN22, and SHP1 play unique roles in T cell phosphotyrosine maintenance and feedback regulation of the TCR.

磷酸酶 TCPTP、PTPN22 和 SHP1 在 T 细胞磷酸酪氨酸维持和 TCR 反馈调节中发挥独特的作用

期刊:Scientific Reports
影响因子:3.9
doi:10.1038/s41598-025-12951-2
Callahan Aurora, Mojumdar Aisharja, Hu Mengzhou, Wang Amber, Griffith Alijah A, Huang Nicholas, Chua Xien Yu, Mroz Nick, Puterbaugh Ryan Z, Reilly Shanelle P, Salomon Arthur
细胞生物学
发表日期：2025
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Inclusion of the ζ-chain drives phosphotyrosine signalling in CD19-CAR T cells

ζ链的引入驱动CD19-CAR T细胞中的磷酸酪氨酸信号传导

期刊:
影响因子:
doi:10.1101/2025.07.04.663030
Callahan, Aurora; Puterbaugh, Ryan Z; Ro, Timothy; Zhang, Xinyan; Su, Xiaolei; Salomon, Arthur R
信号转导
免疫/内分泌
细胞生物学
T细胞
CD19
T细胞
发表日期：2025
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Site-specific methionine oxidation alters structure and phase separation of TDP-43 C-terminal domain

位点特异性甲硫氨酸氧化会改变TDP-43 C端结构域的结构和相分离。

期刊:
影响因子:
doi:10.64898/2025.12.15.694486
Ozguney, Busra; Puterbaugh, Ryan Z; Viswanathan, Renjith; Shenoy, Jayakrishna; Mohanty, Priyesh; Mittal, Jeetain; Fawzi, Nicolas L
相分离
发表日期：2025
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An in vitro model to measure the strength and stiffness of the extracellular matrix synthesized de novo by human fibroblasts.

用于测量人类成纤维细胞从头合成的细胞外基质的强度和刚度的体外模型

期刊:
影响因子:
doi:10.1007/s44164-025-00081-y
Wu Yanying, Millender Jayla, Padgett Becka, Marx Madeleine, Madnick Samantha, Puterbaugh Ryan, Angelo Katerina St, Hopkins Caitlin M, Morgan Jeffrey R
细胞生物学
Human
发表日期：2025
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Intrinsically Disordered Bacterial Polar Organizing Protein Z, PopZ, Interacts with Protein Binding Partners Through an N-terminal Molecular Recognition Feature

固有无序细菌极性组织蛋白Z（PopZ）通过其N端分子识别特征与蛋白质结合伴侣相互作用。

期刊:Journal of Molecular Biology
影响因子:4.5
doi:10.1016/j.jmb.2020.09.020
Nordyke, Christopher T; Ahmed, Yasin M; Puterbaugh, Ryan Z; Bowman, Grant R; Varga, Krisztina
微生物学
发表日期：2020
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