日期 影响因子
日期:
2020 年 — 2026 年
2020
2021
2022
2023
2024
2025
2026
影响因子:
–

Molecular determinants for dsDNA translocation by the transcription-repair coupling and evolvability factor Mfd

转录修复偶联和进化能力因子 Mfd 介导的 dsDNA 易位的分子决定因素

期刊:Nature Communications
影响因子:15.7
doi:10.1038/s41467-020-17457-1
Brugger, Christiane; Zhang, Cheng; Suhanovsky, Margaret M; Kim, David D; Sinclair, Amy N; Lyumkis, Dmitry; Deaconescu, Alexandra M
发表日期：2020
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Structural basis for inhibition of a response regulator of σS stability by a ClpXP antiadaptor

ClpXP 抗衔接子抑制 σS 稳定性反应调节器的结构基础

期刊:Genes & Development
影响因子:1.9
doi:10.1101/gad.320168.118
Victoria Dorich, Christiane Brugger #, Arti Tripathi #, Joel R Hoskins, Song Tong, Margaret M Suhanovsky, Amita Sastry, Sue Wickner, Susan Gottesman, Alexandra M Deaconescu
信号转导
发表日期：2019
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Mfd Dynamically Regulates Transcription via a Release and Catch-Up Mechanism

Mfd通过释放和追赶机制动态调控转录

期刊:Cell
影响因子:42.5
doi:10.1016/j.cell.2018.06.002
Le, Tung T; Yang, Yi; Tan, Chuang; Suhanovsky, Margaret M; Fulbright, Robert M Jr; Inman, James T; Li, Ming; Lee, Jaeyoon; Perelman, Sarah; Roberts, Jeffrey W; Deaconescu, Alexandra M; Wang, Michelle D
信号转导
发表日期：2018
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An intramolecular chaperone inserted in bacteriophage P22 coat protein mediates its chaperonin-independent folding

插入噬菌体 P22 外壳蛋白的分子内伴侣介导其不依赖伴侣蛋白的折叠

期刊:Journal of Biological Chemistry
影响因子:4
doi:10.1074/jbc.M113.515312
Margaret M Suhanovsky, Carolyn M Teschke
微生物学
发表日期：2013
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NMR assignments for the telokin-like domain of bacteriophage P22 coat protein

噬菌体P22外壳蛋白的端粒样结构域的核磁共振谱归属

期刊:Biomolecular Nmr Assignments
影响因子:0.6
doi:10.1007/s12104-012-9422-x
Rizzo, Alessandro A; Fraser, LaTasha C R; Sheftic, Sarah R; Suhanovsky, Margaret M; Teschke, Carolyn M; Alexandrescu, Andrei T
发表日期：2013
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Bacteriophage P22 capsid size determination: roles for the coat protein telokin-like domain and the scaffolding protein amino-terminus

噬菌体P22衣壳大小的决定：衣壳蛋白telokin样结构域和支架蛋白氨基末端的作用

期刊:
影响因子:
doi:10.1016/j.virol.2011.06.025
Suhanovsky, Margaret M; Teschke, Carolyn M
发表日期：2011
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Cryo-reconstructions of P22 polyheads suggest that phage assembly is nucleated by trimeric interactions among coat proteins

P22多头体的冷冻重构表明，噬菌体的组装是由外壳蛋白之间的三聚体相互作用引发的。

期刊:Physical Biology
影响因子:1.6
doi:10.1088/1478-3975/7/4/045004
Parent, Kristin N; Sinkovits, Robert S; Suhanovsky, Margaret M; Teschke, Carolyn M; Egelman, Edward H; Baker, Timothy S
发表日期：2010
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